a-Amilasa

Proteína del mes

Febrero 2006

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Molécula del mes: Amilasa

Proteínas de Expresión

Los hidratos de carbono suelen constituir la mayor parte de la dieta humana, y sus productos de descomposición proporcionan gran parte de la energía necesaria para mantener la vida. Los carbohidratos consisten en azúcares simples (monosacáridos y disacáridos), así como en compuestos más complejos formados por múltiples unidades de azúcar (polisacáridos), como el almidón y la celulosa. La mayor fuente de almidón en nuestra dieta proviene del maíz, así como del trigo, las patatas y el arroz. El almidón que comemos es generalmente una mezcla de amilosa, que se compone de polímeros de glucosa con enlaces a-1,4 (enlace entre átomos C1 y C4), y amilopectina, que se compone de polímeros de glucosa con enlaces a-1,4 ramificados por enlaces a-1,6.

AMILOSA

AMILOPECTINA

Para proporcionar energía,estos hidratos de carbono complejos deben descomponerse primero en sus componentes de azúcar, que finalmente entran en el ciclo del ácido tricarboxílico para producir ATP y dióxido de carbono utilizando agua y oxígeno. La digestión del almidón comienza en la boca, donde la a-amilasa salival realiza una digestión parcial, descomponiendo los polisacáridos en oligómeros más cortos. Una vez que éstos llegan al estómago, son digeridos aún más por la a-amilasa pancreática, que produce oligosacáridos aún más pequeños que pueden ser descompuestos por varias glucosidasas a monosacáridos como la glucosa que se absorben fácilmente en el torrente sanguíneo.

Metabolismo de los carbohidratos

En la descomposición y síntesis de los enlaces glucosídicos del almidón intervienen diversas enzimas, que pueden agruparse en cuatro clases generales:

Descomposición del almidón:

– Hidrólisis de los enlaces a-1,4-glucosídicos, p.p. ej. a-amilasa

– Hidrólisis de enlaces a-1,6-glucosídicos, p. ej. pullulanasa

Síntesis del almidón:

– Transglicosilación para formar enlaces a-1,4-glucosídicos: ciclodextrina glucanotransferasa

– Transglicosilación para formar enlaces a-1,6-glucosídicos: enzima ramificada

a-Amilasas

En los animales, las a-amilasas actúan para hidrolizar los enlaces a-1,4-glucosídicos en el almidón, el glucógeno (forma animal de almacenamiento de la glucosa) y la dextrina (más pequeña que el almidón), pero están ampliamente distribuidas en microorganismos, plantas y secreciones animales. Las amilasas se sintetizan como parte de una familia multigénica, que se regula para proporcionar diferentes isozimas en distintos tejidos. Existen dos isoformas principales en los seres humanos, las a-amilasas salivales y las a-amilasas pancreáticas, que presentan diferentes patrones de escisión a través de sustituciones de aminoácidos, algunas de ellas cerca de sus regiones del sitio activo.

A pesar de estas diferencias, las a-amilasas muestran una considerable similitud estructural entre sí. En general, las a-amilasas constan de tres dominios, que en la a-amilasa pancreática humana han sido bien caracterizados:

Secuencia de señal

– Residuos 1-15

Dominio A

– Residuos 16-114 y 184-419

– Contiene residuos del sitio activo (Asp212, Glu248 , Asp315).

– Contiene el sitio de unión del ion cloruro (Arg210, Asn313,Arg352).

– El residuo Glu N-terminal sufre una modificación postraduccional que se cree que protege la molécula contra otras enzimas digestivas.

Dominio B

– Residuos 115-183.

– Contiene el sitio de unión al Ca++ (Asn 115, Arg173,Asp182, His216).

DominioC

– Residuos420-511

– La posición puede variar entre las enzimas amilasas.

Los dominios A y B se consideran a menudo juntos, ya que el dominio Boc aparece como un bucle extendido insertado en el dominio A. aLas amilasas tienen al menos un sitio de unión al Ca++ conservado, y la mayoría tienen más de uno, ya que la unión al calcio es esencial para mantener la estabilidad estructural de la enzima. Los iones de cloruro sirven para activar la enzima, que actúa mediante un mecanismo de dos pasos en el que intervienen un ácido/basecatalizador (Asp212) y un nucleófilo (Glu248) que son responsables de la formación del intermediario glucosil-enzimático ligado a b.

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