a-Amilasi

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Febbraio 2006

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Molecola del mese: Amilasi

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I carboidrati costituiscono solitamente la maggior parte della dieta umana, i loro prodotti di degradazione forniscono gran parte dell’energia richiesta per sostenere la vita. I carboidrati sono costituiti da zuccheri semplici (monosaccaridi e disaccaridi), così come composti più complessi composti da più unità di zucchero (polisaccaridi), come l’amido e la cellulosa. La più grande fonte di amido nelle nostre diete proviene dal mais (granturco), così come dal grano, dalle patate e dal riso. L’amido che mangiamo è generalmente una miscela di amilosio, che è composto da polimeri di glucosio legati a-1,4 (legame tra atomi C1 e C4), e amilopectina, che è composta da polimeri di glucosio legati a-1,4 ramificati da legami a-1,6.

AMILOSIO

AMILOPECTINA

Per fornire energia,questi carboidrati complessi devono prima essere scomposti nei loro componenti di zucchero, che alla fine entrano nel ciclo dell’acido tricarbossilico per produrre ATP e anidride carbonica usando acqua e ossigeno. La digestione dell’amido inizia nella bocca, dove l’a-amilasi salivare fornisce una digestione parziale, scomponendo i polisaccaridi in oligomeri più corti. Una volta che questi raggiungono lo stomaco, sono digeriti ulteriormente dall’a-amilasi pancreatica, che produce oligosaccaridi ancora più piccoli che possono essere ripartiti da variousa-glucosidasi in monosaccaridi come il glucosio che sono prontamente assorbiti nel flusso sanguigno.

Metabolismo dei carboidrati

Vari enzimi sono coinvolti nella rottura e nella sintesi dei legami glucosidici nell’amido, che possono essere raggruppati in quattro classi generali:

Rottura dell’amido:

– Idrolisi dei legami a-1,4-glucosidici, es.a-amilasi

– Idrolisi dei legami a-1,6-glucosidici, ad es. pullulanasi

Sintesi dell’amido:

– Transglicosilazione per formare legami a-1,4-glucosidici: ciclodestrina glucanotransferasi

– Transglicosilazione per formare legami a-1,6-glucosidici: enzima di ramificazione

a-Amilasi

Negli animali, le a-amilasi agiscono per idrolizzare i legami a-1,4-glucosidici nell’amido, nel glicogeno (forma animale di stoccaggio del glucosio), e nella destrina (più piccola dell’amido), ma sono ampiamente distribuite nei microorganismi, nelle piante e nelle secrezioni animali. Le a-Amilasi sono sintetizzate come parte di una famiglia multi-gene, che è regolata per fornire isozimi diversi in diversi tessuti. Ci sono due isoforme principali negli esseri umani, le a-amilasi salivari e le a-amilasi pancreatiche, che esibiscono diversi schemi di scissione attraverso sostituzioni di aminoacidi, alcune vicino alle loro regioni del sito attivo.

Nonostante queste differenze, le a-amilasi mostrano una notevole somiglianza strutturale tra loro. In generale, le a-amilasi consistono di tre domini, che nell’a-amilasi pancreatica umana sono stati ben caratterizzati:

Signal sequence

– Residui 1-15

Dominio A

– Residui 16-114 e 184-419

– Contiene residui del sito attivo (Asp212, Glu248, Asp315).

– Il residuo N-terminale Glu subisce una modificazione post-traslazionale che si pensa protegga la molecola da altri enzimi digestivi.

Dominio B

– Residui 115-183.

– Contiene il sito di legame Ca++ (Asn 115, Arg173,Asp182, His216).

Dominio C

– Residui420-511

– La posizione può variare tra gli enzimi amilasi.

I domini A e B sono spesso considerati insieme, poiché il dominio Bocc si presenta come un anello esteso inserito nel dominio A. a-Le amilasi hanno almeno un sito conservato di legame al Ca++, e la maggior parte ne ha più di uno, il legame al calcio è essenziale per mantenere la stabilità strutturale dell’enzima. Gli ioni cloruro funzionano per attivare l’enzima, che agisce con un meccanismo a due fasi che coinvolge un acido/basecatalizzatore (Asp212) e un nucleofilo (Glu248) che sono responsabili della formazione dell’intermedio b-linkedglycosyl-enzyme.

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